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¿Cuál es la función de la enzima UGT?
Las enzimas UDP-glucuronosiltransferasa (UGT) son enzimas metabolizadoras de fármacos de fase II que catalizan la reacción de glucuronidación. Esta reacción química implica la formación de un enlace covalente entre el ácido glucurónico polar endógeno con fármacos y compuestos lipofílicos endógenos [1].
¿Qué es la familia de enzimas UGT?
Las UDP-glicosiltransferasas (UGT) son una superfamilia de enzimas presentes en animales, plantas, hongos y bacterias que catalizan la adición covalente de azúcares a partir de donantes de azúcar UDP nucleótidos a grupos funcionales (con mayor frecuencia hidroxilo, carboxilo o amina) en una amplia gama de moléculas lipofílicas.
¿Cuál es el cofactor de UGT?
El cofactor de la familia de enzimas UGT es el ácido uridina-5′-difosfo-α-d-glucurónico (UDPGA). El UDPGA se sintetiza de forma endógena y contiene un enlace de alta energía entre el ácido glucurónico (GA) y el fosfato del UDP.
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Directiva 96/58/CE del Parlamento Europeo y del Consejo, de 3 de septiembre de 1996, por la que se modifica la Directiva 89/686/CEE sobre aproximación de las legislaciones de los Estados miembros relativas a los equipos de protección individual.
Directiva 96/58/CE del Parlamento Europeo y del Consejo, de 3 de septiembre de 1996, por la que se modifica la Directiva 89/686/CEE sobre aproximación de las legislaciones de los Estados miembros relativas a los equipos de protección individual.
Directiva 96/58/CE del Parlamento Europeo y del Consejo, de 3 de septiembre de 1996, por la que se modifica la Directiva 89/686/CEE sobre aproximación de las legislaciones de los Estados miembros relativas a los equipos de protección individual
(ES, DA, DE, EL, EN, FR, IT, NL, PT, FI, SV)Edición especial en checo: Capítulo 13 Tomo 017 p. 172 – 172Edición especial en estonio: Capítulo 13 Tomo 017 p. 172 – 172Edición especial en letón: Capítulo 13 Tomo 017 p. 172 – 172Edición especial en lituano: Capítulo 13 Tomo 017 p. 172 – 172Edición especial en húngaro Capítulo 13 Tomo 017 p. 172 – 172Edición especial en maltés: Capítulo 13 Tomo 017 p. 172 – 172Edición especial en polaco: Capítulo 13 Tomo 017 p. 172 – 172Edición especial en eslovaco: Capítulo 13 Tomo 017 p. 172 – 172Edición especial en esloveno: Capítulo 13 Tomo 017 p. 172 – 172Edición especial en búlgaro: Capítulo 13 Tomo 019 p. 23 – 23Edición especial en rumano: Capítulo 13 Tomo 019 p. 23 – 23Edición especial en croata: Capítulo 13 Tomo 052 p. 83 – 83
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ResumenLa función más conocida de las enzimas UDP-glucuronosiltransferasas (UGT) en el cáncer es la inactivación metabólica de los tratamientos farmacológicos. Al conjugar el ácido glucurónico con los fármacos lipofílicos, las UGT reducen la actividad biológica y aumentan la hidrosolubilidad de estos agentes, lo que favorece su eliminación. Múltiples observaciones clínicas respaldan el papel cada vez más importante de los UGT como moduladores de la respuesta a los fármacos y como mediadores de la farmacorresistencia en numerosos tipos de cáncer. Sin embargo, cada vez hay más pruebas de la influencia de la vía UGT en la progresión del cáncer. La desregulación de la expresión y la actividad de los UGT se ha asociado a la progresión de varios tipos de cáncer, lo que aboga por los UGT como posibles mediadores de vías oncogénicas y/o aceleradores de la enfermedad en un contexto de ausencia de fármacos. Las consecuencias de la alteración de la actividad de los UGT en la biología tumoral no se conocen del todo. Podrían estar asociadas a niveles alterados de metabolitos endógenos bioactivos como esteroides y lípidos bioactivos que son inactivados por los UGT o a través de mecanismos no enzimáticos, provocando así cascadas de señalización oncogénica. Esta revisión destaca las pruebas que apoyan el doble papel de la vía UGT, que afecta a la progresión del cáncer y a la resistencia a los fármacos. Las pruebas farmacogenómicas de los perfiles UGT en pacientes y el desarrollo de opciones terapéuticas que alteren las acciones de los UGT podrían proporcionar biomarcadores pronósticos y predictivos útiles y mejorar la eficacia de los fármacos contra el cáncer.
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Las glicosiltransferasas catalizan principalmente la reacción de glicosilación en los organismos vivos y existen ampliamente en las plantas. Se han identificado UGTs en G. raimondii, G. arboreum y G. hirsutum. Sin embargo, el análisis sistemático de todo el genoma de la superfamilia UGTs no se ha estudiado en G. barbadense. Se identificaron 752 UGTs de cuatro especies de algodón y se agruparon en 18 clados, de los cuales R eran clados recién descubiertos. La mayoría de las UGT se agruparon en ambos extremos del cromosoma y mostraron una distribución heterogénea. Las proteínas UGT estaban ampliamente distribuidas en las células, con la mayor distribución en los cloroplastos. Las UGT del mismo clado compartían características estructurales intrón/exón similares. Durante la evolución, la familia de genes ha sufrido una fuerte selección para la purificación. Los UGTs estaban significativamente enriquecidos en “actividad transcripcional (GO:0016758)” y “procesos metabólicos (GO:0008152)”. Los genes del mismo clado diferían en su función bajo diversos estreses abióticos. El análisis del elemento de acción cis y qRT-PCR puede indicar que GHUGTs desempeñan papeles importantes en el crecimiento de las plantas, el desarrollo y el estrés abiótico. Además, descubrimos que GHUGT74-2 desempeña un papel importante bajo submergencia. El estudio amplía la comprensión de los UGTs en términos de características génicas, procesos evolutivos y función génica en el algodón y proporciona una nueva forma de entender sistemática y globalmente la relación estructura-función de familias multigénicas en el proceso evolutivo.